Los microorganismos producen y secretan proteínas y péptidos anfifílicos con propiedades tensoactivas con capacidad para ensamblarse en superficies. A los péptidos se les ha atribuido actividad antifúngica y antimicrobiana porque atacan a la membrana celular de bacterias, hongos, plantas, parásitos y células cancerígenas directamente. Las proteínas anfifílicas llamadas hidrofobinas pueden ser producidas en su mayoría por hongos filamentosos ascomicetos, basidiomicetos y líquenes, y se han usado cepas recombinantes para aumentar su producción. Las hidrofobinas y los péptidos son pequeñas moléculas de bajo peso molecular, con cantidades de aminoácidos alrededor de 100 y de 10 a 50, respectivamente. La secreción de ambas moléculas está asociada a la formación de hifas aéreas, pues su autoensamblaje reduce la tensión superficial de la interface agua-aire y permite que las hifas puedan romper dicha tensión y, con ello, crecer fuera del agua. Las propiedades de las hidrofobinas provienen de su conformación estructural. En efecto, las hidrofobinas tienen un parche hidrofóbico de residuos alifáticos, además de presentar ocho residuos de cisteína conservados y forman cuatro puentes disulfuro; se clasifican en dos clases I y II considerando sus características hidropáticas y su solubilidad. Ambas clases tienen la capacidad de formar una capa sobre las esporas que proporciona la facilidad de dispersión y protección del hongo frente a factores ambientales, o bien que permite evitar su detección por el sistema inmunológico de los huéspedes. En el caso de las hidrofobinas de clase I, la capa es conformada por el agrupamiento de la proteína en forma de varillas (“rodlets”). Los péptidos están caracterizados por la presencia de aminoácidos polares activos, en su mayoría lisina, arginina e histidina, y en ocasiones las regiones hidrofóbicas pueden unirse a lípidos y las regiones hidrofílicas cargadas positivamente se unen al agua o a otros residuos cargados negativamente; estas características estructurales favorecen su interacción con la membrana celular e inhiben la síntesis de las paredes celulares, pueden interactuar con los componentes de la membrana e interactuar sobre células dianas por algunos mecanismos conocidos comúnmente como “duela de barril”, “poro toroidal”, “alfombra” y “agregado”. La síntesis de péptidos puede llevarse a cabo de manera ribosomal y no ribosomal, siendo este último el utilizado por hongos y bacterias con la ayuda de una proteasa sintetasa no ribosomal. Durante la producción de hidrofobinas, se pueden encontrar enzimas hidrolíticas que degradan los sustratos poliméricos para la obtención de energía, como las quitinasas, lipasas y proteasas. Tanto estas enzimas como los péptidos y las hidrofobinas son objeto de gran interés para usarse en diversas industrias. Las hidrofobinas han sido aplicadas en biomateriales, en formulaciones de fármacos hidrofóbicos y formulaciones de cuidado personal, y como agentes tensoactivos para la extracción mejorada de petróleo, y principalmente como agentes emulsionantes y estabilizadores de espumas; mientras que los péptidos han sido utilizados como una nueva alternativa de antibióticos, incluso incorporándose en empaques para la conservación de alimentos y también como alternativas para combatir las células cancerosas. Sus aplicaciones son realmente novedosas. Sin embargo, el proceso de ampliación de la producción de proteínas podría complicarse debido a que las técnicas de transformación para la obtención de estos productos no han logrado abarcar la demanda industrial. Por otro lado, las industrias que se dedican a la transformación de productos llegan a tener grandes cantidades de desechos o residuos, como cáscaras de frutas y verduras, aceites, maíz, desperdicios de crustáceos, entre muchos otros; los cuales son buenas fuentes de sustrato para ser usados en procesos de fermentación en estado sólido y líquido, lo que llevará a la reducción de los costos de procesamiento y la contaminación ambiental provocada por la gran cantidad de residuos agroindustriales y de alimentos, y sobre todo aumentar los rendimientos de péptidos e hidrofobinas.
Microorganisms produce and secrete amphiphilic proteins and peptides with surfactant properties capable of assembling on surfaces. Peptides have been attributed antifungal and antimicrobial activity because they attack the cell membrane of bacteria, fungi, plants, parasites, and cancer cells directly. The amphiphilic proteins called hydrophobins can be produced mostly by filamentous fungi of ascomycetes and basidiomycetes, lichens and recombinant strains have been used to increase their production. Hydrophobins and peptides are small, low molecular weight molecules, with amino acid amounts around 100 and 50, respectively. The secretion of both molecules is associated with the formation of aerial hyphae, where they reduce the surface tension of the medium, due to their self-assembly. Their properties are granted by their structural conformation, hydrophobins have the presence of a hydrophobic patch of aliphatic residues, in addition to presenting eight conserved cysteine residues forming four disulfide bridges, these are classified into two categories; class I and II, considering their hydropathic characteristics and their solubility. Both classes have the ability to form a layer on the spores that provides ease of dispersal and protection of the fungus against environmental factors, or that allows to avoid its detection by the immune system of the hosts. In the case of class I hydrophobins, the layer is formed by the grouping of the protein in the form of rods (“rodlets”). Peptides are characterized by the presence of active polar amino acids, mostly lysine, arginine, and histidine, sometimes the hydrophobic regions can bind to lipids and the positively charged hydrophilic regions are linked to water or other negatively charged residues, these characteristics in their structure allow them to act on the cell membrane, with the action of inhibiting the synthesis of cell walls, they can interact with the components of the membrane and interact on intracellular targets, understood by some models ("barrel stave", "toroidal pore", "Carpet" and "aggregate") its mode of action. Peptide synthesis can be carried out ribosomal and non-ribosomal, the latter being used by fungi and bacteria with the help of a non-ribosomal protease synthetase. During the production of hydrophobins, hydrolytic enzymes can be found that degrade polymeric substrates to obtain energy, such as chitinases, lipases, and proteases. These enzymes as well as peptides and hydrophobins are of great interest in the industry. Hydrophobins have been applied in biomaterials, in formulations of hydrophobic drugs and personal care formulations, surfactants for enhanced oil extraction, and mainly as emulsifying agents and foam stabilizers, while peptides have been used as a new alternative for antibiotics, food preservation packaging and to fight cancer cells. Its applications are really newfangled. However, the process of expanding protein production could be complicated because the transformation techniques to obtain these products have not been able to cover industrial demand. Industries dedicated to the transformation of products, have large amounts of waste, finding fruit and vegetable rinds, oils, cereal, seafood waste, among many others, which can serve as good sources of substrate used. In solid and liquid state fermentation processes, which leads to reducing processing costs and environmental pollution caused by the large amount of agroindustrial and food waste, and above all increasing the yields of peptides and hydrophobins.
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