En el presente trabajo se estudió la importancia del residuo estrictamente conservado Cys126, perteneciente al sitio activo de la triosafosfato isomerasa (TIM), en la catálisis y estabilidad de la enzima. Para tal efecto, utilizamos dos enzimas mutantes de TIM de levadura de Saccharomyces cerevisiae (ScTIM), construidas mediante mutagénesis dirigida; en...
Los cambios estructurales en la papaína provocados por un medio ácido fueron estudiados, al igual que en sus variantes S-carboximet il papaína y S-carbamoil papaína, especies con modificaciones sobre el residuo de Cys 25 . Espectros y curvas de desnaturalización ácida en func ión del tiempo obtenidas por dicroísmo circular,...
We describe in this work a successful virtual screening using MOE™ package and experimental testing aimed to the identification of novel inhibitors of superoxide dismutase of the tape worm Taenia solium (TsSOD–Cu/Zn), a human parasite. After conformational search from LeadQuest® database of drug–like compounds, about 2 million structures from about...
Saccharomyces cerevisiae triosephosphate isomerase (yTIM) is a dimeric protein comprised by two identical monomers of 248 residues each. This enzyme shows noncoincident unfolding and refolding transitions (hysteresis) in temperature scans, a phenomenon indicative of the slow forward and backward reactions of the native-unfolded process. Thermal unfolding scans suggest that no...
En el presente trabajo se estudió el desplegamiento térmico de la triosafosfato isomerasa (TIM) de levadura empleando para ello calorimetría diferencial de barrido y métodos espectroscópicos tales como dicroísmo circular (DC) y fluorescencia. Primeramente se buscaron condiciones de reversibilidad en las transiciones de desplegamiento térmico seguidas por DC, siendo éstas:...